Colágeno hidrolisado (gelatina) reduz a eficiência alimentar e a biodisponibilidade de proteína de alta qualidade em ratos
Palavras-chave:
Aminoácidos, Disponibilidade biológica, Caseínas, Gelatina, Proteínas, RatosResumo
Objetivo
A gelatina é deficiente em todos os aminoácidos indispensáveis, mas é usada em dietas com restrição de proteína. A eficiência alimentar e a qualidade da proteína de misturas de caseína com gelatina em dietas com baixo teor de proteína foram investigadas em ratos Wistar.
Métodos
Ratos foram tratados com dietas restritas em proteína (10,0 e 12,5%), contendo, como fonte de proteína: caseína (dieta controle), misturas de caseína com gelatina (4:1 do teor de proteína) e gelatina. Foram estimados os seguintes índices: taxa de conversão alimentar, quociente de eficiência proteica, quociente de eficiência proteica relativo e corrigido, digestibilidade verdadeira da proteína e parâmetros hepáticos.
Resultados
Após 28 dias de experimento, a eficiência alimentar da dieta caseína:gelatina a 10,0% diminuiu em comparação com a dieta de caseína a 10,0%, e o quociente de eficiência proteica das misturas caseína: gelatina (10,0%=2,41 e 12,5%=2,03) foi menor do que aqueles da caseína (10,0%=2,90 e 12,5%=2,32). Após 42 dias de experimento, o peso do fígado dos animais tratados com mistura caseína:gelatina a 10,0 e 12,5% e a retenção proteica no fígado dos animais do grupo caseína: gelatina a 12,5% diminuíram em comparação ao grupo-controle.
Conclusão
Gelatina reduz a eficiência alimentar e a biodisponibilidade de proteína de alta qualidade em dietas restritas em proteínas.
Referências
Prestes RC, Golunski SM, Toniazzo G, Kempka AP, Luccio MD. Caracterização da fibra de colágeno, gelatina e colágeno hidrolisado. Rev Bras Prod Agroind. 2013; 15(4):375-82.
Poppe J. Gelatin. In: Imeson A. Thickening and gelling agents for food. 2nd ed. London: Blackie Academic and Professional; 1997. p.144-68.
Djagny KB, Wang Z, Xu S. Gelatin: A valuable protein for food and pharmaceutical industries: Review. Crit Rev Food Sci Nutr. 2001; 41(6):481-92. http://dx.doi.org/10.1080/20014091091904
Institute of Medicine. Protein and amino acids. In: Dietary references intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein, and amino acids. Washington (DC): The National Academies; 2005. p.589-768.
Moskowitz RW. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease. Semin Arthritis Rheum. 2000; 30(2):87-99. http://dx.doi.org/10.1053/sarh. 2000.9622
Ten Have GA, Engelen MP, Soeters PB, Deutz NE. Absence of post-prandial gut anabolism after intake of a low quality protein meal. Clin Nutr. 2012; 31(2):273-82. http://dx.doi.org/10.1016/j.clnu. 2011.09.008
Proksch E, Segger D, Degwert J,Schunck M, Zaque V, Oesser S. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology: A doubleblind, placebo-controlled study. Skin Pharmacol Physiol. 2014; 27(1):47-55. http://dx.doi.org/10.1159/000351376
Shimizu J, Asami N, Kataoka A, Sugihara F, Inoue N, Kimira Y, et al. Oral collagen-derived dipeptides, prolyl-hydroxyproline and hydroxyprolyl-glycine, ameliorate skin barrier dysfunction and alter gene expression profiles in the skin. Biochem Biophys Res Commun. 2015; 456(2):626-30. http://dx.doi. org/10.1016/j.bbrc.2014.12.006
Hochstenbach-Waelen A, Westerterp-Plantenga MS, Veldhorst MA, Westerterp KR. Single-Protein casein and gelatin diets affect energy expenditure similarly but substrate balance and appetite differently in adults. J Nutr. 2009; 139(12):2285-92. http://dx.doi.org/10.3945/jn.109.110403
Veldhorst MA, Nieuwenhuizen AG, Hochstenbach Waelen A, Westerterp KR, Engelen MP, Brummer RJ, et al. A breakfast with alpha-lactalbumin, gelatin, or gelatin + TRP lowers energy intake at lunch compared with a breakfast with casein, soy, whey, or whey-GMP. Clin Nutr. 2009; 28(2):147-55. http://dx.doi.org/10.1016/j.clnu.2008.12.003
Brylinsky C. Overview of nutrition diagnosis and intervention. In: Mahan LK, Escott-Stump S, Raymond JL. Krause’s food, nutrition and diet therapy. 13th ed. Philadelphia: WB Saunders Company; 2011. p.253-73.
Mackay D, Miller AL. Nutritional support for wound healing. Altern Med Rev. 2003; 8(4):359-77.
National Research Council. Guide for the care and use of laboratory animals. 8th ed. Washington (DC): National Academy Press; 2011.
Reeves PG, Nielsen FH, Fahey Jr. GC. AIN-93 purified diets for laboratory rodents: Final report of the American Institute of Nutrition ad hoc Writing Committee on the Reformulation of the AIN-76A rodent diet. J Nutr. 1993; 123(11):1939-51.
Merril AL, Watt BK. Energy value of foods: Basis and derivation. Agriculture Handbook, nº 74. Washington (DC): United States Department of Agriculture; 1973.
Bidlingmeyer BA, Cohen SA, Tarvin TL. Rapid analysis of amino acids using pre-column derivatization. J Chromatogr. 1984; 336(1):93-104. http://dx.doi.org/10.1016/S0378-4347(00)85133-6
Association of Official Analytical Chemists International. Official methods of analysis. 19th ed. Arlington: AOAC; 2012.
Bligh EG, Dyer WJ. A rapid method of total lipid extraction and purification. Can J Biochem Physiol. 1959; 37(8):911-7. http://dx.doi.org/10.1139/o59-0 99
Pellett PL, Young VR. Nutritional evaluation of protein foods. Tokyo: The United Nations University; 1980.
Food and Agriculture Organization. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Geneva: WHO; 2007. Technical Report Series, nº 935.
Rutherfurd SM, Montoya CA, Moughan PJ. Effect of oxidation of dietary proteins with performic acid on true ileal amino acid digestibility as determined in the growing rat. J Agric Food Chem. 2014; 62(3):699-707. http://dx.doi.org/10.1021/jf403 146u
Castro IA, Tirapegui J, Silva RS. Protein mixtures and their nutritional properties optimized by response surface methodology. Nutr Res. 2000; 20(9):1341-53. http://dx.doi.org/10.1016/s0271-5 317(00)00209-8
Naves MMV, Ferreira CC, Freitas CS, Silva MS. Ava liação da qualidade proteica de dois suplementos alimentares em ratos Wistar. Aliment Nutr. 2006; 17(1):35-42.
Gietzen DW, Hao S, Anthony TG. Mechanisms of food intake repression in indispensable amino acid deficiency. Annu Rev Nutr. 2007; 27(1):63-78. doi: 10.1146/annurev.nutr.27.061406.093726
Friedman M. Nutritional value of proteins from different food sources: A review. J Agric Food Chem. 1996; 44(1):6-29. http://dx.doi.org/10.1021/jf9 400167
Brody T. Protein. In: Brody T. Nutritional biochemistry. 2th ed. San Diego: Academic Press; 1998.
Matthews DM, Adibi SA. Peptide absorption. Gastroenterology. 1976; 71(1):151-61.
Silk DB, Grimble GK, Rees RG. Protein digestion and amino acid and peptide absorption. Proc Nutr Soc. 1985; 44(1):63-72.
Leite SN, Andrade TAM, Frade MAC, Jordão Júnior AA, Masson DS. Modelos experimentais de desnu trição e sua influência no trofismo cutâneo. An Bras Dermatol. 2011; 86(4):681-8.
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